Studium interakcí tenzidové složky přípravku Septonex s vybranými proteiny

but.committeeprof. Ing. Miloslav Pekař, CSc. (předseda) prof. RNDr. Ivana Márová, CSc. (místopředseda) doc. Ing. Pavel Diviš, Ph.D. (člen) doc. Ing. Petr Dzik, Ph.D. (člen) doc. Ing. Stanislav Obruča, Ph.D. (člen) prof. RNDr. Zbyněk Zdráhal, Dr. (člen)cs
but.defenceObhajoba proběhla podle následujícího schématu: prezentace studentky-vyjádření vedoucí/ho-oponentský posudek-reakce na posudek-diskuse s komisí. Studentka přednesla výborný výtah výsledků své diplomové práce, řádně zodpověděla všechny dotazy oponentské i členů komise, pohotově reagovala na připomínky. V diskusi tak studentka prokázala výbornou schopnost orientace v teoretických i praktických základech problematiky diplomové práce. Komise zhodnotila její diplomovou práci celkově jako výbornou. Márová: Co to je „opravdu malý objem“? Jaký aplikační potenciál vidíte pro vámi studované systémy? Obruča: Proč jste volil Septonex pro vaši studii?cs
but.jazykčeština (Czech)
but.programChemie pro medicínské aplikacecs
but.resultpráce byla úspěšně obhájenacs
dc.contributor.advisorKrouská, Jitkacs
dc.contributor.authorBohunská, Miroslavacs
dc.contributor.refereePekař, Miloslavcs
dc.date.accessioned2021-09-04T06:55:13Z
dc.date.available2021-09-04T06:55:13Z
dc.date.created2021cs
dc.description.abstractStudium interakcí proteinu a tenzidu má velký význam v řadě aplikací, jako je kosmetický, potravinářský či farmaceutický průmysl a mnoho dalších. Vyžadují však další studium vzhledem ke své kompoziční složitosti a omezením současných analytických přístupů. V této práci byl pro studium interakcí vybrán kationtový tenzid septonex v kombinaci se dvěma odlišně nabitými proteiny lysozymu a hovězího sérového albuminu za různých fyziologických podmínek (teplota, koncentrace tenzidů, prostředí a další). Charakterizace interakcí protein–tenzid je velmi důležitým, ale náročným úkolem, proto je nezbytně nutné použít vhodné přístupy k prozkoumání podstaty těchto interakcí. S cílem sjednotit informace k poskytnutí racionálních modelů bylo použito kalorimetrických metod (DSC, ITC) a dynamického rozptylu světla. Izotermická titrační kalorimetrie sleduje důkaz vzniku systému zmíněných látek a informace o agregačním chování, diferenční kompenzační kalorimetrie charakterizuje tepelnou stabilitu proteinů a dynamický rozptyl světla umožnil sledovat změny velikostí částic. Bylo ověřeno, že oba proteiny interagují s kladným septonexem, i když je molekula lysozymu také pozitivně nabitá. Byly ovšem zjištěny značné rozdíly mezi oběma proteiny. Ze získaných výsledků je patrné, že shodný náboj proteinu s tenzidem má vliv na intenzitu měření, ačkoli všechny změřené interakce prokázaly endotermický charakter.cs
dc.description.abstractThe study of protein and surfactant interactions is of great significance in a number of applications, such as the cosmetic, food or pharmaceutical industries and many others. However, they require further study due to their compositional complexity and the limitations of current analytical approaches. In this thesis, the cationic surfactant septonex in combination with two differently charged proteins lysozyme and bovine serum albumin under different physiological conditions (temperature, surfactant concentration, environment and others) was selected to study the interactions. Characterization of protein-surfactant interactions is a very important but challenging task, therefore it is essential to use appropriate approaches to explore the nature of these interactions. In order to unify the information to provide rational models, calorimetric methods (DSC, ITC) and dynamic light scattering were used. Isothermal titration calorimetry monitors the evidence for the formation of the system of the mentioned substances and information on aggregation behavior, differential scanning calorimetry characterizes the thermal stability of proteins and dynamic light scattering made it possible to monitor changes in particle size. Both proteins have been proven to interact with positive septonex, even if the lysozyme molecule is also positively charged. However, significant differences were found between the two proteins. From the obtained results it is evident that the identical charge of the protein with the surfactant has an effect on the intensity of the measurement, although all measured interactions showed an endothermic character.en
dc.description.markAcs
dc.identifier.citationBOHUNSKÁ, M. Studium interakcí tenzidové složky přípravku Septonex s vybranými proteiny [online]. Brno: Vysoké učení technické v Brně. Fakulta chemická. 2021.cs
dc.identifier.other130411cs
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11012/201463
dc.language.isocscs
dc.publisherVysoké učení technické v Brně. Fakulta chemickács
dc.rightsStandardní licenční smlouva - přístup k plnému textu bez omezenícs
dc.subjectProteinycs
dc.subjectkationický tenzidcs
dc.subjectkritická micelární koncentracecs
dc.subjectizotermická titrační kalorimetriecs
dc.subjectdiferenční kompenzační kalorimetriecs
dc.subjectdynamický rozptyl světlacs
dc.subjectProteinsen
dc.subjectcationic surfactanten
dc.subjectcritical micellar concentrationen
dc.subjectisothermal titration calorimetryen
dc.subjectdifferential scanning calorimetryen
dc.subjectdynamic light scatteringen
dc.titleStudium interakcí tenzidové složky přípravku Septonex s vybranými proteinycs
dc.title.alternativeStudy of interactions of the surfactant component of Septonex with selected proteinsen
dc.typeTextcs
dc.type.drivermasterThesisen
dc.type.evskpdiplomová prácecs
dcterms.dateAccepted2021-09-03cs
dcterms.modified2021-09-03-18:00:50cs
eprints.affiliatedInstitution.facultyFakulta chemickács
sync.item.dbid130411en
sync.item.dbtypeZPen
sync.item.insts2021.11.12 13:09:24en
sync.item.modts2021.11.12 12:23:44en
thesis.disciplineChemie pro medicínské aplikacecs
thesis.grantorVysoké učení technické v Brně. Fakulta chemická. Ústav fyzikální a spotřební chemiecs
thesis.levelInženýrskýcs
thesis.nameIng.cs
Files
Original bundle
Now showing 1 - 2 of 2
Loading...
Thumbnail Image
Name:
final-thesis.pdf
Size:
4.96 MB
Format:
Adobe Portable Document Format
Description:
final-thesis.pdf
Loading...
Thumbnail Image
Name:
review_130411.html
Size:
9.31 KB
Format:
Hypertext Markup Language
Description:
review_130411.html
Collections