Degradace biomateriálů v modelovém fyziologickém prostředí

but.committeeprof. Ing. Peter Šimko, DrSc. (předseda) doc. Ing. Jiřina Omelková, CSc. (místopředseda) prof. RNDr. Ivana Márová, CSc. (člen) doc. Ing. Bohuslav Rittich, CSc. (člen) doc.Ing.Jan Světlík, CSc. (člen)cs
but.defence1. Studentka seznámila členy komise s náplní a cílem bakalářské práce. 2. Byly přečteny posudky na bakalářskou práci. 3. Studentka akceptovala všechny připomínky oponenta a na všechny otázky odpověděla v plné šíři. 4. Diskuse: doc. Světlík: Proč se absorbance měří při tak nízkých koncentracích?cs
but.jazykčeština (Czech)
but.programChemie a technologie potravincs
but.resultpráce byla úspěšně obhájenacs
dc.contributor.advisorMárová, Ivanacs
dc.contributor.authorMikulíková, Zuzanacs
dc.contributor.refereeObruča, Stanislavcs
dc.date.accessioned2019-05-17T13:27:22Z
dc.date.available2011-06-24cs
dc.date.created2008cs
dc.description.abstractCílem předložené práce je studium degradace vybraných modifikovaných bílkovinných materiálů a optimalizace metod použitelných pro sledování změn koncentrace proteinů ve vzorcích podléhajících proteolytické degradaci. V první části práce byla zpracována rešerše o biomateriálech používaných v biomedicínských aplikacích, biokompatibilitě, charakteru kolagenových materiálů a jejich použití. V rámci praktické části byly ověřeny vybrané metody sledování proteolýzy na kalibračních standardech hovězího sérového albuminu, kolagenu a vybraných aminokyselin. Součástí předložené práce bylo také sledování proteolýzy u vybraných modifikovaných kolagenových materiálů. V první fázi byly testovány vybrané metody stanovení celkových bílkovin: ninhydrinová, biuretová, Hartree-Lowryho, spektrofotometrie UV-VIS a metoda s využitím TNBS - trinitrobenzensulfonové kyseliny. Pro sledování proteolýzy byly upraveny dvě metody: biuretová metoda, detekuje peptidové vazby a metoda s TNBS, pomocí které lze detekovat primární aminoskupiny. Metody byly aplikovány na sledování proteolýzy u tří různých typů kolagenu degradovaných pomocí kolagenázy. U standardu rozpustného kolagenu a rovněž u modifikovaných kolagenů byl zaznamenán úbytek peptidových vazeb a přírůstek primárních aminoskupin úměrně koncentraci enzymu a poměru enzym : substrát. U nerozpustného kolagenu byla analýza výrazně ovlivněna strukturou a změnami konformace materiálu během degradace.cs
dc.description.abstractThe aim of presented work was to study degradation of selected modified protein materials and optimization of methods usable for protein concentration changes in samples that undergo proteolytic degradation. In first part overview of biomaterials used in medicine applications, biocompatibility and of collagen materials and their applications was given. In experimental part some methods for proteolysis determination were tested using standards of albumin, collagen and selected amino acids. As a part of this work proteolysis of selected modified collagen materials was observed. First, following methods for total protein analysis were tested: ninhydrin method, biuret method, Hartree-Lowry, UV-VIS spectrophotometry and TNBS method (trinitro-benzen-sulphonic acid). For collagen proteolysis determination two of these methods were optimized: biuret method (peptide group detection) and TNBS (primary amino group detection). These two methods were applied on enzyme degradation of three collagen samples: soluble collagen standard, collagen standard type I (insoluble) and modified collagen material for clinical application. In soluble and modified collagens collagenase effect exhibited decrease of peptide bounds and, simultaneously, increase of primary amino groups according to enzyme concentration and enzyme:substrate ratio. In insoluble collagen analysis was strongly influenced by structure and conformation changes of material during degradation.en
dc.description.markAcs
dc.identifier.citationMIKULÍKOVÁ, Z. Degradace biomateriálů v modelovém fyziologickém prostředí [online]. Brno: Vysoké učení technické v Brně. Fakulta chemická. 2008.cs
dc.identifier.other10413cs
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11012/7417
dc.language.isocscs
dc.publisherVysoké učení technické v Brně. Fakulta chemickács
dc.rightsPřístup k plnému textu prostřednictvím internetu byl licenční smlouvou omezen na dobu 3 roku/letcs
dc.subjectbiomateriálcs
dc.subjectbiokompatibilitacs
dc.subjectproteinycs
dc.subjectkolagencs
dc.subjectbiomaterialen
dc.subjectbiocompatibilityen
dc.subjectproteinsen
dc.subjectcollagenen
dc.titleDegradace biomateriálů v modelovém fyziologickém prostředícs
dc.title.alternativeDegradation of biomaterials in model physiological conditionsen
dc.typeTextcs
dc.type.driverbachelorThesisen
dc.type.evskpbakalářská prácecs
dcterms.dateAccepted2008-06-24cs
dcterms.modified2009-06-10-18:40:30cs
eprints.affiliatedInstitution.facultyFakulta chemickács
sync.item.dbid10413en
sync.item.dbtypeZPen
sync.item.insts2023.09.09 08:55:58en
sync.item.modts2023.09.09 08:28:20en
thesis.disciplinePotravinářská chemiecs
thesis.grantorVysoké učení technické v Brně. Fakulta chemická. Ústav chemie potravin a biotechnologiícs
thesis.levelBakalářskýcs
thesis.nameBc.cs
Files
Original bundle
Now showing 1 - 1 of 1
Loading...
Thumbnail Image
Name:
review_10413.html
Size:
8.14 KB
Format:
Hypertext Markup Language
Description:
review_10413.html
Collections