Comparison of Fungal Thermophilic and Mesophilic Catalase-Peroxidases for Their Antioxidative Properties

Simple item page
dc.contributor.authorPoljovka, Andrejcs
dc.contributor.authorMusil, Milošcs
dc.contributor.authorBednář, Davidcs
dc.contributor.authorChovanová, Katarínacs
dc.contributor.authorBauerová-Hlinková, Vladenacs
dc.contributor.authorBellová, Janacs
dc.contributor.authorKohútová, Lenkacs
dc.contributor.authorBaráth, Petercs
dc.contributor.authorZámocký, Marcelcs
dc.coverage.issue7cs
dc.coverage.volume12cs
dc.date.issued2023-07-04cs
dc.description.abstractCatalase-peroxidases (KatGs) are unique bifunctional oxidoreductases that contain heme in their active centers allowing both the peroxidatic and catalatic reaction modes. These originally bacterial enzymes are broadly distributed among various fungi allowing them to cope with reactive oxygen species present in the environment or inside the cells. We used various biophysical, biochemical, and bioinformatics methods to investigate differences between catalase-peroxidases originating in thermophilic and mesophilic fungi from different habitats. Our results indicate that the architecture of the active center with a specific post-translational modification is highly similar in mesophilic and thermophilic KatG and also the peroxidatic acitivity with ABTS, guaiacol, and L-DOPA. However, only the thermophilic variant CthedisKatG reveals increased manganese peroxidase activity at elevated temperatures. The catalatic activity releasing molecular oxygen is comparable between CthedisKatG and mesophilic MagKatG1 over a broad temperature range. Two constructed point mutations in the active center were performed selectively blocking the formation of described post-translational modification in the active center. They exhibited a total loss of catalatic activity and changes in the peroxidatic activity. Our results indicate the capacity of bifunctional heme enzymes in the variable reactivity for potential biotech applications.en
dc.description.abstractKatalázy-peroxidázy (KatGs) jsou unikátní bifunkční oxidoreduktázy, které obsahují hem ve svých aktivních centrech, který umožňuje peroxidatickou i katalatickou reakci. Tyto původně bakteriální enzymy jsou rozšířené mezi různé houby, což jim umožňuje vyrovnat se s reaktivními formami kyslíku přítomnými v prostředí nebo uvnitř buněk. Použili jsme různé biofyzikální, biochemické a bioinformatické metody ke zkoumání rozdílů mezi kataláz-peroxidázami pocházejícími z termofilních a mezofilních hub z různých stanovišť. Naše výsledky ukazují, že architektura aktivního centra se specifickou posttranslační modifikací je velmi podobná u mezofilního a termofilního KatG a také peroxidatická aktivita s ABTS, guajakolem a L-DOPA. Pouze termofilní varianta CthedisKatG však vykazuje zvýšenou aktivitu peroxidázy manganu při zvýšených teplotách. Katalatická aktivita uvolňující molekulární kyslík je srovnatelná mezi CthedisKatG a mezofilním MagKatG1 v širokém teplotním rozsahu. Byly provedeny dvě zkonstruované bodové mutace v aktivním centru selektivně blokující vznik popsané posttranslační modifikace v aktivním centru. Vykazovaly úplnou ztrátu katalatické aktivity a změny v peroxidatické aktivitě. Naše výsledky naznačují kapacitu bifunkčních enzymů hemu ve variabilní reaktivitě pro potenciální biotechnologické aplikace.cs
dc.formattextcs
dc.format.extent1-19cs
dc.format.mimetypeapplication/pdfcs
dc.identifier.citationAntioxidants. 2023, vol. 12, issue 7, p. 1-19.en
dc.identifier.doi10.3390/antiox12071382cs
dc.identifier.issn2076-3921cs
dc.identifier.orcid0000-0001-9373-7930cs
dc.identifier.other185206cs
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11012/244988
dc.language.isoencs
dc.publisherMDPIcs
dc.relation.ispartofAntioxidantscs
dc.relation.urihttps://www.mdpi.com/2076-3921/12/7/1382cs
dc.rightsCreative Commons Attribution 4.0 Internationalcs
dc.rights.accessopenAccesscs
dc.rights.sherpahttp://www.sherpa.ac.uk/romeo/issn/2076-3921/cs
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/cs
dc.subjectperoxidase-catalase superfamilyen
dc.subjectheme catalaseen
dc.subjectbifunctional enzymeen
dc.subjectreactive oxygen speciesen
dc.subjectoxidative stressen
dc.subjectsuperrodina peroxidáz - kataláz
dc.subjectkataláza hemu
dc.subjectbifunkční enzym
dc.subjectreaktivní formy kyslíku
dc.subjectoxidační stres
dc.titleComparison of Fungal Thermophilic and Mesophilic Catalase-Peroxidases for Their Antioxidative Propertiesen
dc.title.alternativeSrovnání houbových termofilních a mezofilních kataláz-peroxidáz pro jejich antioxidační vlastnostics
dc.type.driverarticleen
dc.type.statusPeer-revieweden
dc.type.versionpublishedVersionen
sync.item.dbidVAV-185206en
sync.item.dbtypeVAVen
sync.item.insts2024.03.05 19:45:14en
sync.item.modts2024.03.05 19:12:49en
thesis.grantorVysoké učení technické v Brně. Fakulta informačních technologií. Ústav informačních systémůcs
Files
Original bundle
Now showing 1 - 1 of 1
Thumbnail Image
Name:
antioxidants1201382.pdf
Size:
11.36 MB
Format:
Adobe Portable Document Format
Description:
file antioxidants1201382.pdf
Download
Collections
Ústav informačních systémů