but.committee	prof. Ing. Lukáš Sekanina, Ph.D. (předseda) doc. Ing. František Zbořil, Ph.D. (místopředseda) doc. Ing. Vladimír Janoušek, Ph.D. (člen) doc. Ing. Tomáš Martínek, Ph.D. (člen) doc. Ing. Jan Platoš, Ph.D. (člen) doc. Ing. Jaroslav Zendulka, CSc. (člen)	cs
but.defence	Studentka nejprve prezentovala výsledky, kterých dosáhla v rámci své práce. Komise se poté seznámila s hodnocením vedoucího a posudkem oponenta práce. Studentka následně odpověděla na otázky oponenta a na další otázky přítomných. Komise se na základě posudku oponenta, hodnocení vedoucího, přednesené prezentace a odpovědí studentky na položené otázky rozhodla práci hodnotit stupněm " B ". Otázky u obhajoby: Jak velká byla datová sada použitá pro testování nástroje? Kolik obsahovala proteinů a jaký byl celkový počet nativních disulfidických vazeb obsažených v těchto proteinech? Můžete uvést, jaké počty navrhovaných dvojic pozic jsou na výstupu jednotlivých částí algoritmu zobrazených na obrázku 4.1 při použití vytvořené datové sady? Uvažovala jste nad tím, proč bez filtrování výstupu na základě kolizí nástroj nalezne 96% nativních disulfid. můstků, zatímco po filtrování už pouze 64%?	cs
but.jazyk	čeština (Czech)
but.program	Informační technologie	cs
but.result	práce byla úspěšně obhájena	cs
dc.contributor.advisor	Martínek, Tomáš	cs
dc.contributor.author	Sumbalová, Lenka	cs
dc.contributor.referee	Burgetová, Ivana	cs
dc.date.created	2016	cs
dc.description.abstract	Proteiny jsou látky s bohatým využitím. Aby mohly být využívány v průmyslu, jsou často vzaty ze svého přirozeného prostředí. V cizím prostředí může dojít k narušení struktury proteinů a tudíž i jejich funkce. Proto je třeba proteiny stabilizovat a jeden ze způsobů, jak toho dosáhnout, je využití disulfidických můstků. V této práci jsou popsány základní pojmy související se stabilizací proteinů - proteiny, jejich struktura a síly v nich působící a základní pojmy z oblasti termodynamiky. Dále je rozveden problém stability proteinů a uvedeny faktory, které protein stabilizují nebo destabilizují, s důrazem na disulfidické můstky. Jsou popsány existující nástroje pro návrh disulfidických můstků, datová sada připravená k testování vlastního nástroje. Dále je popsána implementace nástroje pro stabilizaci pro- teinů s využitím geometrických vlastností vazby a flexibility míst v proteinu. Nástroj byl otestován na proteinech s nativními disulfi dickými můstky a oproti již existujicícím nástrojům, využita byla i metrika FRO (fractional rank order). Nativní disulfidický můstek byl nalezen v 64 % případů, v 60 % případů je tento nativní můstek v první čtvrtině seřazených nalezených disulfidických můstků.	cs
dc.description.abstract	Proteins are substances with great usage. For industrial usage, proteins are often taken from their natural enviroment. In foreign environment, it proteins can unfold and their function can be compromised. This is the reason for stabilization of proteins and one of ways to stabilization is using disulphide bonds. This work describes basic terms related to protein stabilization - proteins, their structure and interactions within them, basic terms from thermodynamics. Problem of protein stability is discussed and the factors which stabilize or destabilize protein are enumerated with the emphasis on disulphide bonds. Existing approaches to disulphide bonds design, dataset for testing own tool are described. Implementation of the tool using geometrical properties of the bonds and fl exibility of places in protein is described. The tool was tested on proteins with native disulfide bonds and compared to existing tools, also metrics FRO (fractional rank order) was used. Native disulfide bond was found in 64 % of cases, in 60 % of cases this native disulfi de bond was in the first quarter of ordered found disulfi de bonds.	en
dc.description.mark	B	cs
dc.identifier.citation	SUMBALOVÁ, L. Bioinformatický nástroj pro návrh disulfidických můstků v proteinové struktuře [online]. Brno: Vysoké učení technické v Brně. Fakulta informačních technologií. 2016.	cs
dc.identifier.other	96290	cs
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/11012/61922
dc.language.iso	cs	cs
dc.publisher	Vysoké učení technické v Brně. Fakulta informačních technologií	cs
dc.rights	Standardní licenční smlouva - přístup k plnému textu bez omezení	cs
dc.subject	disulfidický můstek	cs
dc.subject	SS můstek	cs
dc.subject	SS vazba	cs
dc.subject	disulfide bond	en
dc.subject	disulfide bridge	en
dc.subject	SS bridge	en
dc.subject	SS bond	en
dc.title	Bioinformatický nástroj pro návrh disulfidických můstků v proteinové struktuře	cs
dc.title.alternative	Bioinformatics Tool for the Design of Disulfide Bonds in Protein Structure	en
dc.type	Text	cs
dc.type.driver	masterThesis	en
dc.type.evskp	diplomová práce	cs
dcterms.dateAccepted	2016-06-20	cs
dcterms.modified	2020-05-10-16:12:20	cs
eprints.affiliatedInstitution.faculty	Fakulta informačních technologií	cs
sync.item.dbid	96290	en
sync.item.dbtype	ZP	en
sync.item.insts	2025.03.26 15:23:01	en
sync.item.modts	2025.01.15 23:45:20	en
thesis.discipline	Bioinformatika a biocomputing	cs
thesis.grantor	Vysoké učení technické v Brně. Fakulta informačních technologií. Ústav počítačových systémů	cs
thesis.level	Inženýrský	cs
thesis.name	Ing.	cs

Bioinformatický nástroj pro návrh disulfidických můstků v proteinové struktuře

Files

Original bundle

Collections